Metabolisme 1

Metabolisme adalah semua proses kimiawi yang terjadi didalam tubuh makhluk hidup. Proses ini berlangsung di dalam sel. Sel sebagai pusat metabolisme dikendalikan oleh inti sel melalui sintesa berbagai macam zat pengatur dan pembangun.
Berbagai proses metabolisme dapat digambarkan dalam bagan berikut:

ENZIM.
Semua reaksi yang terjadi selama proses metabolisme sangat memerlukan enzim sebagai biokatalisator atau zat yang dapat mempercepat reaksi. Enzim adalah suatu zat berupa protein, yang bersifat mempercepat reaksi kimia tetapi enzim sendiri tidak ikut bereaksi.
Enzim bersifat
a. Menurunkan Energi Aktivasi (energi yang dibutuhkan untuk memulai suatu reaksi
b. Katalisator reaksi di dalam tubuh
c. Reversibel, dapat digunakan berulang-ulang
d. Spesifik , setiap enzim hanya mampu mengkatalisasi 1 macam substrat
bagaimana enzim bekerja dan menurunkan energi aktivasi pelajarilah tayangan video di bawah ini.

Faktor – faktor yang mempengaruhi kerja enzim;
1. Suhu
Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat, sehingga terjadi tumbukan dengan enzim, energi molekul substrat berkurang. Hal ini memudahkan terikatnya molekul substrat pada sisi aktif enzim.
Aktivitas enzim meningkat dengan meningkatnya suhu sampai pada titik tertentu.
Peningkatan suhu, meningkatkan energi kinetik pada molekul substrat enzim, sehingga kecepatan reaksi meningkat pula.
Kecepatan enzim dalam mengkatalisis reaksi mencapai puncaknya pada suhu tertentu. Suhu ini disebut suhu optimum enzim. Akan tetapi peningkatan suhu yang ekstrim menyebabkan putusnya ikatan hidrogen dan ikatan lain dalam rangkaian molekul enzim, sehingga enzim mengalami denaturasi. Denaturasi menyebabkan aktivitas enzim menurun karena menggumpal. Dan jika suhu dibawah suhu optimum maka enzim ini akan menggumpal sehingga tak dapat beerja dengan baik / energi aktivasinya juga akan menurun.

2. pH
pH mempengaruhi aktivitas enzim. Perubahan kondisi asam atau basa akan mempengaruhi bentuk tiga dimensi enzim dan dapat menyebabkan denaturasi enzim. Setiap enzim memiliki pH yang optimum dalam kisaran yang sempit. Misalnya tripsin bekerja aktif pada pH 8-9, karbonat anhidrase pada pH 7 dan pepsin aktif bekerja pada pH 2-3.

3. Aktivator atau inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan ahttp://www.blogger.com/img/blank.gifntara enzim dan substratnya. Sebaliknya inhibitor adalah suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya.
perlajarilah dengan baik tayangan video ini.


4. Konsentrasi Enzim
Konsentrasi enzim juga mempengaruhi kecepatan reaksi. Semakin besar konsentrasi enzim, maka semakin cepat pula reaksi berlangsung. Sisi aktif suatu enzim dapat digunakan berulang kali oleh banyak substrat. Substrat yang berikatan dengan sisi aktif enzim akan membentuk produk. Pelepasan produk menyebabkan sisi aktif enzim bebas untu berikatan dengan substrat lainnya. Oleh karena hanya dibutuhkan dalam sejumlah kecil enzim untuk mengkatalisis sejumlah besar substrat.
5. Konsentrasi substrat
Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, keceatan reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan konsentresi substrat. Namun, pada saat sisi aktif enzim bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi lebih lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan reaksi telah mencapai maksimum.

Cara kerja enzim dapat diterangkan dengan 2 teori, yaitu:
1. Teori gembok dan kunci ( lock and key theory )
Didalam enzim terdapat sisi aktif yang tersusun dari sejumlah kecil asam amino.
Bentuk sisi aktif sangat spesifik, sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Enzim dan substrat akan bergabung besama membentuk kompleks, seperti kunci yang masuk ke dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.

2. Teori kecocokan yang terinduksi (induced fit theory)
Berdasarkan bukti dari kristalografi sinar X, analisis kimia sisi aktif enzim, serta teknik yang lain, diduga bahwa sisi aktif enzim bukan merupakan bentuk yang kaku. Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupinya membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim kembali tidak aktif menjadi bentuk yang lepas, hingga substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.